Proline

Пролин (2-пиролидинкарбоксилова киселина, Pro, P), мол. м. 115,13; безцветен кристали; т. пл. L-, D- и D, L-пролин съответно. 220-222, 215-220 и 205 ° С (всички изомери се стопяват с разлагане); за L-пролин —85 ° (концентрация 4 g в 100 ml вода). Пролин добре сол. във вода (162.3 g в 100 ml при 25 ° C), ограничен в етанол (1.55 g в 100 ml), ацетон, хлороформ, а не зол. в диетилов етер; pKa при 25 ° С 1,99 (COOH) и 10,6 (NH); p / 6.3.

Пролинът е единствената от кодираните аминокиселини, в отрязана а-амино група е фрагмент от хетероцикъл. За разлика от други аминокиселини, той придава жълто, а не лилаво оцветяване в разтвор на нинхидрин, с изотин дава синьо оцветяване (характерен разтвор за пролин). Когато пролинът се окислява в тялото на животни, се образуват 3- и 4-хидроксипролини, остатъците от които в големи количества (особено 4-хидроксипролин) се съдържат в колаген. Хидролизата на пептидни връзки, образувани от пролин, се осъществява от два ензима, пролинеза (връзка с участието на СООН на пролин) и пролидаза (с участието на NH). P-цията на N атом е пространствено възпрепятствана. Включването на пролинови остатъци в пептидната верига определя нейните завои и следователно присъствието му в протеини предотвратява образуването на a-спирална структура.

L-пролинът е несъществена аминокиселина. Той е част от почти всички протеини. Колагенът, проламините (зърнените семена) и еластинът са особено богати на L-пролин. В човешкото тяло той се синтезира от глутаминова киселина чрез неговия семалдехид (OCHCH 2 CH 2 CHNH 2 COOH), който се циклизира в D 1 -пиролин-5-въглеродна киселина (различава се от пролин с двойна връзка в позиция 1) ; последният се свежда до пролин.

Синтезът на пролин може да се извърши чрез циклизация на d-ди-хлоровалерова киселина. В спектъра на PMR на L-пролин в D20 химикал. смени (в ppm) 4.132 (позиция 2 на цикъла), 2.35 и 2.075 (позиция 3), 2.031 (позиция 4), 3.41 и 3.354 (позиция 5).

L-Proline за първи път е изолиран от казеин през 1901 г. от Е. Фишер.

Световно производство 100 T / ГОДИНА (1982). В. В. Баев.

20 аминокиселини: имена, формули, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин

Химикалите, съдържащи структурните компоненти на карбоксилната киселина и аминовата молекула, се наричат ​​аминокиселини. Това е общото наименование за група органични съединения, които съдържат въглеводородна верига, карбоксилна група (-COOH) и амино група (-NH2). Техните прекурсори са карбоксилни киселини, а молекулите, в които водородът в първия въглероден атом е заменен от амино група, се наричат ​​алфа аминокиселини..

Само 20 аминокиселини имат стойност за ензимните реакции на биосинтеза, протичащи в тялото на всички живи същества. Тези вещества се наричат ​​стандартни аминокиселини. Съществуват и нестандартни аминокиселини, които са включени в някои специални протеинови молекули. Те не се срещат навсякъде, въпреки че изпълняват важна функция в дивата природа. Вероятно радикалите на тези киселини се модифицират след биосинтеза.

Обща информация и списък на веществата

Има две големи групи аминокиселини, които са били изолирани поради моделите на тяхното възникване в природата. По-конкретно, има 20 стандартни аминокиселини и 26 нестандартни аминокиселини. Първите се намират в протеините на всеки жив организъм, докато вторите са специфични за отделните живи организми..

20 стандартни аминокиселини са разделени на 2 вида в зависимост от способността да бъдат синтезирани в човешкото тяло. Те са сменяеми, които в човешките клетки са в състояние да се образуват от прекурсори, и незаменими, за синтеза на които няма ензимна система или субстрат. Есенциалните аминокиселини може да не присъстват в храната, тъй като тялото им може да синтезира, като попълва количеството си, ако е необходимо. Есенциалните аминокиселини не могат да бъдат получени от организма сами и затова трябва да бъдат снабдени с храна.

Биохимиците са идентифицирали имената на аминокиселини от незаменимата група. Известни са 8 от тях:

  • метионин;
  • треонин;
  • изолевцин;
  • левцин;
  • фенилаланин;
  • триптофан;
  • валин;
  • лизин;
  • също често включват хистидин.

Това са вещества с различна структура на въглеводороден радикал, но задължително с присъствието на карбоксилна група и амино група в алфа-С-атома.

Групата на несъществени аминокиселини съдържа 11 вещества:

  • аланин;
  • глицин;
  • аргинин;
  • аспарагин;
  • аспарагинова киселина;
  • цистеин;
  • глутаминова киселина;
  • глутамин;
  • пролин;
  • серин;
  • тирозин.

По принцип химическата им структура е по-проста от тази на незаменимите, така че синтеза им е по-лесен за организма. Повечето от незаменимите аминокиселини не могат да бъдат получени само поради липсата на субстрат, тоест молекула прекурсор чрез реакция на трансаминация.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезата на протеинови молекули най-често се използват глицин, валин и аланин (формулата за всяко вещество е показана по-долу на фигурата). Тези аминокиселини са най-прости в химическата структура. Веществото глицин е най-простото в класа на аминокиселини, тоест в допълнение към алфа-въглеродния атом съединението няма радикали. Въпреки това, дори структурно най-простата молекула играе важна роля в поддържането на живота. По-специално порфириновият пръстен на хемоглобина и пуриновите основи се синтезират от глицин. Порфировият пръстен е протеинов регион на хемоглобин, създаден да държи железни атоми като част от неразделна субстанция.

Глицинът участва в осигуряването на жизнената активност на мозъка, действа като инхибиращ медиатор на централната нервна система. Това означава, че той участва повече в работата на мозъчната кора - нейната най-сложно организирана тъкан. По-важното е, че глицинът е субстрат за синтеза на пуринови основи, необходим за образуването на нуклеотиди, които кодират наследствена информация. В допълнение, глицинът служи като източник за синтеза на останалите 20 аминокиселини, докато самият той може да се образува от серин.

Аминокиселината аланин има малко по-сложна формула от глицина, тъй като има метилов радикал, заместен с един водороден атом върху алфа въглеродния атом на веществото. В същото време аланинът също остава една от най-често участващите молекули в процесите на биосинтеза на протеини. Той е част от всеки протеин в природата..

Валинът, който не може да бъде синтезиран в човешкото тяло, е аминокиселина с разклонена въглеводородна верига, състояща се от три въглеродни атома. Изопропиловият радикал придава на молекулата повече тегло, но поради това е невъзможно да се намери субстрат за биосинтеза в клетките на човешките органи. Следователно, валинът трябва да бъде снабден с храна. Той присъства предимно в структурните протеини на мускулите.

Резултатите от изследванията потвърждават, че валинът е от съществено значение за функционирането на централната нервна система. По-специално, поради способността си да възстановява миелиновата обвивка на нервните влакна, тя може да се използва като помощно средство при лечението на множествена склероза, наркомания, депресия. Той се намира в големи количества в месни продукти, ориз, сушен грах.

Тирозин, хистидин, триптофан

В организма тирозинът е в състояние да се синтезира от фенилаланин, въпреки че той идва в големи количества с млечна храна, главно с извара и сирена. Той е част от казеина, животински протеин, който се намира в излишък в извара и продукти от сирене. Ключовото значение на тирозина е, че молекулата му се превръща в субстрат за синтеза на катехоламини. Това са адреналин, норепинефрин, допамин - медиатори на хуморалната система за регулиране на телесните функции. Тирозинът също е в състояние бързо да проникне през кръвно-мозъчната бариера, където бързо се превръща в допамин. Молекулата на тирозин участва в синтеза на меланин, осигурява пигментация на кожата, косата и ириса.

Аминокиселината хистидин е част от структурните и ензимни протеини на организма, представлява субстрат за синтеза на хистамин. Последният регулира стомашната секреция, участва в имунните реакции и регулира заздравяването на нараняванията. Хистидинът е основна аминокиселина и организмът попълва резервите си само от храната.

Триптофанът също не е в състояние да бъде синтезиран от тялото поради сложността на неговата въглеводородна верига. Той е част от протеините и е субстрат за синтеза на серотонин. Последният е невротрансмитер, предназначен да регулира циклите на будността и съня. Триптофан и тирозин - тези имена на аминокиселини трябва да се запомнят от неврофизиолозите, тъй като те синтезират основните медиатори на лимбичната система (серотонин и допамин), които осигуряват присъствието на емоции. В същото време няма молекулярна форма, която да осигурява натрупването на незаменими аминокиселини в тъканите, поради което те трябва да присъстват в храната всеки ден. Протеиновата храна в количество от 70 грама на ден напълно отговаря на тези нужди на организма.

Фенилаланин, левцин и изолевцин

Фенилаланинът се отличава с факта, че аминокиселината тирозин се синтезира от него, когато липсва. Самият фенилаланин е структурен компонент на всички протеини в живата природа. Той е метаболитен предшественик на невротрансмитер фенилетиламин, осигуряващ умствен фокус, повишаване на настроението и психостимулация. В Руската федерация в концентрация над 15% е забранено циркулацията на това вещество. Ефектът на фенилетиламин е подобен на този на амфетамин, но първият не се различава по вредно въздействие върху организма и се различава само в развитието на психична зависимост.

Едно от основните вещества от групата на аминокиселините е левцинът, от който се синтезират пептидни вериги от всеки човешки протеин, включително ензими. Използваното съединение в чистата му форма е в състояние да регулира функциите на черния дроб, да ускори регенерацията на клетките му и да осигури подмладяването на организма. Следователно, левцинът е аминокиселина, която се предлага под формата на лекарство. Той е високоефективен при допълнително лечение на чернодробна цироза, анемия и левкемия. Левцинът е аминокиселина, която значително улеснява рехабилитацията на пациентите след химиотерапия.

Изолевцинът, подобно на левцина, не е в състояние да бъде синтезиран от организма сам и принадлежи към групата на незаменимите. Това вещество обаче не е наркотик, тъй като тялото има малка нужда от него. По принцип само един от неговите стереоизомери (2S, 3S) -2-амино-3-метилпентанова киселина участва в биосинтеза.

Пролин, серин, цистеин

Веществото пролин е аминокиселина с цикличен въглеводороден радикал. Основната му стойност се състои в присъствието на кетонната група на веригата, поради което веществото се използва активно в синтеза на структурни протеини. Редукцията на хетероциклетния кетон до хидроксилната група с образуването на хидроксипролин образува множество водородни връзки между колагеновите вериги. В резултат нишките на този протеин се преплитат и осигуряват силна междумолекулна структура.

Пролинът е аминокиселина, която осигурява механична здравина на човешките тъкани и скелети. Най-често се намира в колагена, който е част от костите, хрущялите и съединителната тъкан. Подобно на пролин, цистеинът е аминокиселина, от която се синтезира структурен протеин. Това обаче не е колаген, а група алфа-кератинови вещества. Те образуват роговия слой на кожата, ноктите, присъстват в люспите на косата.

Веществото серин е аминокиселина, която съществува под формата на оптични L и D-изомери. Това е взаимозаменяемо вещество, синтезирано от фосфоглицерат. Серинът може да се образува от глицин по време на ензимна реакция. Това взаимодействие е обратимо и следователно глицин може да се образува от серин. Основната стойност на последното е, че ензимните протеини, или по-скоро техните активни центрове, се синтезират от серин. Серинът присъства широко в структурните протеини.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиците са определили, че прекомерната консумация на аргинин провокира развитието на болестта на Алцхаймер. Въпреки това, в допълнение към отрицателната стойност, веществото има и функции, които са жизненоважни за репродукцията. По-специално, поради присъствието на гуанидиновата група, която е в клетката в катионна форма, съединението е способно да образува огромен брой водородни междумолекулни връзки. Благодарение на това аргининът под формата на цвитерион придобива способността да се свързва с фосфатните участъци на ДНК молекулите. Резултатът от взаимодействието е образуването на много нуклеопротеини - опаковъчната форма на ДНК. По време на промяна на рН на ядрената матрица на клетката аргининът може да се отдели от нуклеопротеина, осигурявайки отвиване на веригата на ДНК и началото на транслацията за биосинтеза на протеина.

Аминокиселината метионин съдържа серен атом в структурата си, поради което чисто кристално вещество има неприятна гнила миризма поради освободения водороден сулфид. В човешкото тяло метионинът изпълнява регенеративна функция, като насърчава заздравяването на чернодробните клетъчни мембрани. Следователно, той се произвежда под формата на аминокиселинен препарат. От метионина се синтезира и второ лекарство, което е предназначено за диагностициране на тумори. Той се синтезира чрез заместване на един въглероден атом с неговия изотоп С11. В тази форма тя се натрупва активно в туморни клетки, което прави възможно определянето на размера на мозъчните неоплазми.

За разлика от горните аминокиселини, треонинът има по-малко значение: аминокиселините не се синтезират от него и съдържанието му в тъканите е ниско. Основната стойност на треонина е включването му в протеини. Тази аминокиселина няма специфични функции.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагинът е често срещана несъществена аминокиселина, присъстваща като L-изомер на сладък вкус и горчив D-изомер. Протеините на тялото се образуват от аспарагин, а оксалоацетат се синтезира чрез глюконеогенеза. Това вещество е в състояние да се окисли в цикъла на трикарбоксилната киселина и да осигури енергия. Това означава, че освен структурната си функция, аспарагинът изпълнява и енергия.

Лизинът, неспособен да се синтезира в човешкото тяло, е аминокиселина с алкални свойства. Използва се главно за синтезиране на имунни протеини, ензими и хормони. Освен това лизинът е аминокиселина, която независимо показва антивирусни агенти срещу вируса на херпеса. Веществото обаче не се използва като лекарство..

Аминокиселината глутамин присъства в кръвта в концентрации, много по-високи от другите аминокиселини. Той играе основна роля в биохимичните механизми на азотния метаболизъм и отделянето на метаболити, участва в синтеза на нуклеинови киселини, ензими, хормони, способен е да укрепва имунитета, въпреки че не се използва като лекарство. Но глутаминът се използва широко сред спортистите, тъй като помага да се възстанови от упражненията и премахва метаболитите на азот и бутират от кръвта и мускулите. Този механизъм за ускоряване на възстановяването на спортистите не се счита за изкуствен и правилно не се счита за допинг. Освен това, няма лабораторни методи за откриване на спортисти при такъв допинг. Глутаминът също се намира в значителни количества в храната.

Аспарагинова и глутаминова киселина

Аспарагиновите и глутаминовите аминокиселини са изключително ценни за човешкото тяло поради свойствата си на активиране на невротрансмитери. Те ускоряват преноса на информация между невроните, осигурявайки поддържането на функционирането на мозъчните структури, разположени под кората. При такива структури надеждността и постоянството са важни, защото тези центрове регулират дишането и кръвообращението. Следователно в кръвта има огромно количество аспарагинин и глутаминови аминокиселини. Пространствената структурна формула на аминокиселини е показана на фигурата по-долу.

Аспарагиновата киселина участва в синтеза на урея, елиминирайки амоняка от мозъка. Той е съществено вещество за поддържане на висока скорост на възпроизвеждане и обновяване на кръвните клетки. Разбира се, при левкемия този механизъм е вреден и затова за постигане на ремисия се използват препарати от ензими, които унищожават аспарагиновата аминокиселина.

Една четвърт от всички аминокиселини в организма е глутаминова киселина. Това е постсинаптичен рецепторен невротрансмитер, необходим за предаване на синаптичен импулс между невроналните процеси. Глутаминовата киселина обаче се характеризира и с екстрасинаптичен път на предаване на информация - обемна невротрансмисия. Този метод лежи в основата на паметта и е неврофизиологична мистерия, тъй като все още не е изяснено кои рецептори определят количеството глутамат извън клетката и извън синапсите. Смята се обаче, че количеството вещество извън синапса е важно за обемната невротрансмисия..

Химическа структура

Всички нестандартни и 20 стандартни аминокиселини имат общ структурен план. Тя включва циклична или алифатна въглеводородна верига с или без радикали, амино група при алфа въглеродния атом и карбоксилна група. Въглеводородната верига може да бъде всякаква, така че веществото има реактивност на аминокиселини, местоположението на основните радикали е важно.

Аминогрупата и карбоксилната група трябва да бъдат прикрепени към първия въглероден атом на веригата. Според номенклатурата, приета в биохимията, тя се нарича алфа атом. Това е важно за образуването на пептидна група - най-важната химическа връзка, поради която съществуват протеини. От гледна точка на биологичната химия животът е начин на съществуване на протеинови молекули. Основното значение на аминокиселините е образуването на пептидна връзка. Общата структурна формула на аминокиселините е представена в статията.

Физични свойства

Въпреки сходната структура на въглеводородната верига, аминокиселините се различават значително по физически свойства от карбоксилните киселини. При стайна температура те са хидрофилни кристални вещества, лесно разтворими във вода. В органичен разтворител, поради дисоциацията на карбоксилната група и елиминирането на протона, аминокиселините се разтварят слабо, образувайки смеси от вещества, но не истински разтвори. Много аминокиселини имат сладък вкус, докато карбоксилните киселини са кисели.

Тези физични свойства се дължат на наличието на две функционални химични групи, поради които вещество във вода се държи като разтворена сол. Под действието на водни молекули, протон се отделя от карбоксилната група, акцепторът на която е амино групата. Поради изменението на електронната плътност на молекулата и отсъствието на свободно движещи се протони, pH (индекс на киселинност), разтворът остава достатъчно стабилен, когато се добавят киселини или основи с високи константи на дисоциация. Това означава, че аминокиселините са в състояние да образуват слаби буферни системи, поддържайки хомеостазата на организма..

Важно е, че модулът на зареждане на дисоциираната молекула на аминокиселината е нулев, тъй като протонът, отделен от хидроксилната група, се поема от азотния атом. Въпреки това, азот в разтвор се образува положителен заряд и отрицателен заряд върху карбоксилната група. Способността да се дисоциира директно зависи от киселинността, поради което за разтворите на аминокиселини съществува изоелектрична точка. Това е pH (индексът на киселинност), при който повечето молекули имат нулев заряд. В това състояние те са неподвижни в електрическо поле и не провеждат ток..

Формула на структурата на пролин

Фондация Уикимедия. 2010.

Вижте какво е "Proline" в други речници:

PROLIN - (пиролидин карбоксилна киселина), * CH2 CH2 C5H9N02 = I I хетероциклична иминокиселина; Z пролинът се намира сред продуктите на хидролиза на протеинова молекула, в кръвта (следи), в рибеното месо, в далака на ихинодермите, в покълналите семена; в значителна...... Голяма медицинска енциклопедия

Пролинът е хетероциклична аминокиселина (по-точно иминокиселина). Съдържа се във всички организми в свободна форма и в много протеини... Голям енциклопедичен речник

Proline - (C5H9O2N), бяла AMINO ACID с кристална структура, която е част от PROTEINS... Научно-технически енциклопедичен речник

Пролинът е хетероциклична аминокиселина. Той е част от всички естествени протеини. Богат П. расте, протеини проламини, фибриларни протеини (? Казеин. П. е компонент на инсулин, адренокортикотропен хормон, грамицидин и други биологично важни пептиди....... Биологичен енциклопедичен речник

proline - съществително име, брой синоними: 2 • аминокиселина (36) • иминокиселина (1) ASIS синоним речник. V.N. Trishin. 2013 г.... Речник на синоними

Proline - Аминокиселина [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Теми за биотехнологиите EN proline… Ръководство за технически преводач

пролинът е хетероциклена аминокиселина. Съдържа се във всички организми в свободна форма и в състава на много протеини. * * * Пролин пролин, хетероциклична аминокиселина (по-точно иминокиселина). Съдържа се във всички организми в свободна форма и като част от...... Енциклопедичен речник

Пролин - хетероцикличен. аминокиселина. Съдържа се във всички организми в свободна форма и в състава на много други. протеини... Природознание. енциклопедичен речник

proline - prolinas statusas T sritis chemija formulė NC₄H₈COOH santrumpa (os) Pro, P atitikmenys: angl. proline rus. proline ryšiai: sinonimas - 2 pirolidinkarboksirūgštis... Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

proline е монокарбоксилна аминокиселина, необходима за човешкото хранене, която е част от почти всички протеини... Изчерпателен медицински речник

Proline

  • Моларна маса: 115.13 g / mol
  • Химическо наименование: L-пиролидин-2-, карбоксилна киселина
  • Банка за лекарства: DB00172
  • CAS: 147-85-3
  • Структурна формула

Характеристики и физични свойства

Това е безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се стопят при около 220 ° C. Разтваряме също добре в етанол, по-лошо - в ацетон и бензен, неразтворим в диетилов етер.

В организма пролинът се синтезира от глутаминова киселина.

Пролин, подобно на хидроксипролин, за разлика от други аминокиселини, не образува пурпура на Руман с нинхидрин, но дава жълто оцветяване.

Като част от колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин с участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци от пролиновите и хидроксипролиновите молекули допринасят за създаването на стабилна три спирална колагенова структура, която придава сила на молекулата.

Споделете тази страница

Вижте също

Научете повече информация за активната съставка Пролин:

Информацията за активната съставка Пролин е предназначена за медицински и фармацевтични специалисти, само за информационни цели..

Proline

Proline
Пролин: химична формула
Пролин: вид молекула
Пролин: структура
Общ
Систематично имеL-пиролидин-2-
въглероден
киселина
СъкращенияPro, Pro, P
CCU, CCC, CCA, CCG
Емпирична формула° СпетНдеветНЕ2
Моларна маса115,13 g / mol
Физични свойства
Плътност на материята1,35-1,38 g / cm³
Топлинни свойства
Температурата на топене221 ° С
Химични свойства
рКа1.99
10.60
класификация
CAS номер[147-85-3]
EINECS номер205-702-2
УСМИВКИCiCCNC1C (= 0) 0

Пролин (пиролидин-а-карбоксилна киселина) е хетероциклена аминокиселина (по-точно иминокиселина). Съществува в две оптично изомерни форми - L и D, както и рацемат.

L-пролинът е една от двадесет протеиногенни аминокиселини. Смята се, че пролинът е част от всички протеини във всички организми. Особено богат на пролин е основният протеин на съединителната тъкан - колагенът. Пролинът съдържа азотен атом / * свързан * /, свързан с предишния аминокиселинен остатък, аминокиселинен радикал и СН група. Той огъва пептидната верига много рязко.


Това е безцветни водоразтворими кристали, които се стопят при температура около 220 ° C. Също така ще се разтворим добре в етанол, по-лошо - в ацетон и бензол, неразтворим в етер.

В организма пролинът се синтезира от глутаминова киселина.

Пролин, подобно на хидроксипролин, за разлика от други аминокиселини, не образува пурпура на Руман с нинхидрин, но дава жълто оцветяване.

Като част от колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин с участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци от пролин и хидроксипролин допринасят за създаването на стабилна три спирална структура на колаген, която придава сила на молекулата.

АминокиселиниСтандартни аминокиселиниАланин Аргинин Аспарагин Аспарагинова киселина Валин Хистидин Глицин Глутамин Глутаминова киселина Изолевцин Левцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин ЦистеинНестандартни аминокиселиниПиролизин Селеноцистеин Цитрулин 4-хидроксипролин 5-хидроксилизин Дезмозин N-метиллизинСтруктурно свързани съединенияподобен на бикГенетичен код на есенциалните аминокиселини

бензолТова е мъниче към органичното смесване. Можете да помогнете на проекта, като го коригирате и допълвате.

Тази страница използва съдържанието на секцията Уикипедия на руски език. Оригиналната статия се намира на адрес: Proline. За списък на оригиналните автори на статията вижте историята на ревизията. Тази статия, като тази, публикувана в Wikipedia, е достъпна под CC-BY-SA.

Proline

Тази аминокиселина е въведена в света през 1901г. Открит е от Е. Фишер, немски органичен химик, когато изследва казеин.

Пролинът е една от двадесетте аминокиселини, участващи в изграждането на тялото ни. Според изследванията на финландските биохимици, пролинът е включен в почти всички протеини на живи организми. Особено богат на пролин е протеин от съединителна тъкан, наречен колаген.

Пролин богати храни:

Общи характеристики на пролин

Пролинът не е основна аминокиселина. С други думи, тя е в състояние да се синтезира в тялото ни от храните, които ядем. Особено добре се синтезира от глутаминова киселина. Ако обаче има информация за нарушение на неговия синтез, в този случай пролинът трябва да се използва в състава на хранителните добавки.

Пролинът е известен и с факта, че за разлика от други аминокиселини, аминовият му азот тук е свързан не към една, а към две алкилни групи. Поради това пролинът се нарича т. Нар. Вторични амини..

Ежедневна нужда от пролин

Дневната потребност от пролин за нашето тяло е 5 грама. Трябва да се отбележи, че най-полезен е пролинът, синтезиран в тялото ни или консумиран с храна. На трето място по отношение на ползите е пролинът, произведен от фармацевтичната индустрия. Това се дължи на факта, че пролинът, съдържащ се във фармацевтичните препарати, се абсорбира най-много от 70 - 75%.

Необходимостта от пролин нараства с:

  • интоксикация на тялото;
  • токсикоза на бременни жени;
  • намален имунитет;
  • депресия;
  • подчертае;
  • мускулна дистрофия;
  • повишена умора;
  • загуба на кръв (включително по време на менструация);
  • рани и наранявания, свързани с нарушаване целостта на кожата и връзките;
  • докато вършите умствена работа.

Необходимостта от пролин намалява с:

  • непоносимост към пролин и продукти, които го съдържат;
  • заболявания, които водят до нарушена абсорбция на пролин;
  • пълен синтез на пролин от глутаминова киселина (без използването на продукти и препарати, съдържащи тази аминокиселина).

Абсорбция на пролин

Пролинът е от съществено значение за огромен брой химически реакции в организма и се абсорбира на 100% от организма..

Полезни свойства на пролин и неговия ефект върху организма:

  • пролинът е отговорен за образуването и натрупването на гликоген в мускулите и в черния дроб;
  • участва в детоксикацията на организма;
  • подобрява метаболизма;
  • стимулиране на хипофизата;
  • участва в синтеза на тиреоидни и надбъбречни хормони;
  • участва в образуването на колаген и еластин;
  • насърчава възстановяването на кожата и костната тъкан;
  • използва се при заздравяване на рани;
  • участва в хематопоезата;
  • подобрява функцията на стомашно-чревния тракт;
  • има общо тонизиращо и адаптогенно действие;
  • нормализира кръвното налягане;
  • има обезболяващ ефект;
  • облекчава главоболието и болката, свързани със заболявания на ставите, гръбначния стълб, както и менструални болки.

Взаимодействие с други елементи:

В организма пролинът се синтезира от глутаминова киселина. Така можем да кажем, че взаимодействието на тези две аминокиселини се случва на най-високо ниво. В допълнение, пролинът взаимодейства добре с аскорбиновата киселина, превръщайки се в хидроксипролин.

Признаци за липса на пролин в тялото

  • слабост;
  • мускулна дистрофия;
  • анемия;
  • намалена мозъчна активност;
  • кожни проблеми;
  • менструални и главоболие;
  • метаболитни нарушения.

Признаци за излишък от пролин

Обикновено пролинът се усвоява добре от организма и няма признаци за неговия излишък.

Фактори, влияещи върху съдържанието на пролин в организма

Основните критерии, отговорни за наличието на пролин в организма, са: нормален синтез на пролин от самия организъм, липсата на заболявания, при които пролинът става дразнещ, както и използването на храни, богати на тази аминокиселина.

Пролин за красота и здраве

Поради факта, че пролинът участва активно в регенерацията на увредените кожни участъци, той може да бъде класифициран като вещество, отговорно за красотата. Благодарение на пролината кожата придобива еластичност, кадифеност и мек блясък. В допълнение, под въздействието на пролин се образува развита мрежа от кръвоносни съдове в дебелината на кожата, което води до подобрено хранене на кожата, изглаждане на фините бръчки и руж по бузите..

proline - Proline

Proline
имена
Име на IUPAC
Идентификатори
  • 609-36-9 Y
  • 344-25-2 (R) Y
  • 147-85-3 (S) Y
80812ChEBI
  • 594 У
  • 8640 (Y) Y
  • 128566 (S) Y
EKGV InfoCard100.009.264ЕО номер210-189-326927KEGG
  • 614
  • 8988 (R)
  • 145742 (S)
RTECS номерTW3584000UNIIИмотиОТ пет Н девет НЕ 2Моларна маса7002115132000000000 ♠ 115.132 g mol -1Външен видПрозрачни кристалиТемпературата на топене205 до 228 ° C (401 ° F 442; 478 до 501 K) (разлага се)разтворимост1,5 g / 100 g етанол 19 ° Свход P-0.06Киселинност (p K)1,99 (карбоксил), 10,96 (амино)опасностИнформационен лист за безопасностВижте: страница с данниS-фрази (остарели)S22, S24 / 25Страница с допълнителни данниИндекс на пречупване (n),
Диелектрична константа (ε R ) и т.н..Фазово поведение
твърдо-течно-газова N проверка (какво?) Y N Връзки към инфобокса

Пролин (символ Pro или P) е протеиногенна аминокиселина, която се използва в биосинтезата на протеина. Съдържа алфа амино група (която се намира в протонираната NH 2 + форма в биологични условия), в киселата алфа-карбоксилна група (която се намира в депротонирана -COO - форма при биологични условия), и в страничната верига от пиролидин, класифицирайки го като неполярна (при физиологично pH), алифатна аминокиселина. Той не е от съществено значение за човешкото тяло, което означава, че тялото може да го синтезира от несъществени аминокиселини L - глутамат. Той е кодиран от всички кодони, започващи с CC (CCU, CCC, CCA и CCG).

Пролинът е единствената протеиногенна аминокиселина с вторичен амин, тъй като алфа амино групата е свързана директно към основната верига, което води до директен заместител на въглерода в страничната верига.

съдържание

История и етимология

Пролинът е изолиран за първи път през 1900 г. от Уилстаттер, който получава аминокиселината чрез изучаване на N-метилпролин. Година след Емил Фишер публикува синтеза на пролин от фталимид пропилмалонов етер. Името идва от пролин пиролидин, една от съставните му части.

Биосинтеза

Пролин биосинтетичен, получен от аминокиселина L - глутамат. Глутамат 5-семиалдехид първо се образува от глутамат 5-киназа (АТФ-зависима) и глутамат 5-семиалдехид дехидрогеназа (което изисква NADH или NADPH). След това може или спонтанно да се циклизира до 1-пиролин-5-карбоксилна киселина, която се редуцира с пролин с пиролин-5-карбоксилат редуктаза (използвайки NADH или NADPH), или се превръща в орнитин чрез орнитин аминотрансфераза и след това циклизиране с орнитин циклодеаминаза за образуване на пролин.

Биологична активност

L Установено е, че пролинът действа като слаб агонист на глициновия рецептор и както на NMDA, така и на не-NMDA (AMPA / каинат) йонотропни глутаматни рецептори. Предполага се, че той може да стане потенциален ендогенен, токсичен. При растенията натрупването на пролин е често срещан физиологичен отговор на различни натоварвания, но също така е част от програмата за развитие в генеративните тъкани (например прашец).

Свойства в структурата на протеина

Отличителната циклична структура на страничната верига на пролина придава на пролин изключителна конформационна твърдост в сравнение с други аминокиселини. Той също така влияе върху скоростта на образуване на пептидни връзки между пролин и други аминокиселини. Когато пролинът е свързан като амид в пептидна връзка, неговият азот не е свързан с никакъв водород, тоест не може да действа като донор на водородна връзка, но може да бъде акцептор на водородна връзка.

Образуването на пептидна връзка с входящата Pro-tRNA Pro е значително по-бавно, отколкото с която и да е друга tRNA, което е обща характеристика на N-алкиламино киселини. Образуването на пептидна връзка също е бавно между входящата тРНК и веригата, завършваща в пролин; със създаването на пролин-пролин връзки най-бавно.

Изключителната конформационна твърдост на пролина влияе върху вторичната структура на протеините в близост до пролиновия остатък и може да доведе до по-голямото изобилие на пролин в протеини от термофилни организми. Протеиновата вторична структура може да бъде описана по отношение на двугранните ъгли φ, φ и ω на протеиновата верига. Циклична структура на страничната верига от пролинови брави под ъгъл φ при приблизително -65 °.

Пролин действа като структурен прекъсвач в средата на редовни вторични структурни елементи като алфа спирали и бета листове; Въпреки това, пролинът обикновено се намира като първи остатък в алфа спиралата, както и в крайните нишки на бета листове. Пролинът също често се намира в завои (друг вид вторична структура) и също така помага при формирането на бета завои. Това може да обясни любопитния факт, че пролинът е изложен на разтворител, въпреки наличието на напълно алифатна странична верига.

Няколко пролин и / или хидроксипролини подред могат да създадат полипролинова спирала, преобладаващата вторична структура в колагена. Хидроксилирането на пролин с пролил хидроксилаза (или други добавки на заместващи електроните заместители като флуор) увеличава значително конформационната стабилност на колагена. Следователно, хидроксилирането на пролин е критичен биохимичен процес за поддържане на съединителната тъкан във висшите организми. Тежки заболявания като скорбут могат да бъдат резултат от дефекти в това хидроксилиране, например, мутации в ензима пролил хидроксилаза или липса на основен кофактор на аскорбат (витамин С).

Цис-транс изомеризация

Пептидните връзки към пролин и към други N-заместени аминокиселини (като саркозин) са в състояние да запълнят както цис, така и транс изомери. Повечето пептидни връзки в огромното мнозинство от случаите приемат транс изомера (обикновено 99,9% при ненапрегнати условия), главно защото водородният амид (транс изомер) предлага по-малко пространствено отблъскване спрямо предишния С & алфа ; атом, отколкото прави следния С α атом (цис изомер). За разлика от това, цис и транс изомерите на X-Pro са свързани с пептиди (където X е всяка аминокиселина) и изпитват стерични сблъсъци със съседни замествания и имат много по-малка енергийна разлика. Следователно, делът на X-Pro пептидните връзки в цис изомера при ненапрегнати условия значително се увеличава, като цис фракциите като правило са в диапазона от 3-10%. Тези стойности обаче зависят от предишната аминокиселина, като Gly и ароматните остатъци получават увеличени пропорции в цис изомера. Cis фракция до 40% е определена за Aromatic-Pro пептидни връзки.

От кинетична гледна точка, изомеризацията на цис-транс-пролин е много бавен процес, който може да попречи на развитието на протеиновото сгъване чрез улавяне на един или повече пролин, важен за сгъването в непороден изомер, особено когато нативният протеин изисква цис-изомер. Това е така, защото остатъците от пролин се синтезират изключително в рибозомата като транс форма на изомера. Всички организми притежават ензими на хеп изомераза, за да катализират тази изомеризация, а някои бактерии имат специализирани хеоизомерази, свързани с рибозомата. Въпреки това, не всички пролин са важни за сгъването и сгъването на протеин може да продължи с нормална скорост, въпреки наличието на не-местни конформери на много X-Pro пептидни връзки.

Ползи

Пролинът и неговите производни често се използват като асиметрични катализатори при реакции на органична катализа на пролин. Намаляването на CBS и пролина, катализиран чрез кондензация на алдол, са основни примери.

При варенето протеините, богати на пролин, се комбинират с полифеноли, за да се получи мътност (мътност).

L пролинът е осмопротектор и затова се използва в много фармацевтични, биотехнологични приложения.

Средството за растеж, използвано в растителната тъканна култура, може да бъде допълнено с пролин. Той може да увеличи растежа, вероятно защото помага на растението да толерира натоварванията на тъканната култура. За ролята на пролин в реакцията на стрес на растенията, вижте § Биологична активност.

Специалности

Пролинът е една от двете аминокиселини, които не следват типичния за Рамачандран модел, заедно с глицин. Поради образуването на пръстен, свързан с бета-въглерод, тогава ψ и ъглите φ около пептидните връзки имат по-малко от допустимите степени на въртене. В резултат на това той често се намира в „завои“ на протеини, тъй като неговата свободна ентропия ([S] S) не е толкова голяма в сравнение с други аминокиселини и следователно, когато се сгъва срещу разгъната, промяната в ентропията е по-малка. В допълнение, пролинът рядко се намира в алфа и бета структури, тъй като това ще намали стабилността на такива структури, тъй като неговата α-N странична верига може да образува само една водородна връзка.

В допълнение, пролинът е единствената аминокиселина, която не произвежда сини / виолетови цветове, когато е формулирана чрез напръскване с нинхидрин за хроматографска употреба. Вместо това Proline произвежда оранжево / жълт цвят.

история

Willstatter синтезира пролин чрез реакцията на натриева сол на диетилов естер на малонова киселина с 1,3-дибромопропан през 1900 г. През 1901 г. Херман Емил Фишер изолира пролин от казеин и продукти на разпадане на γ-фталимидо-пропилмалонов естер.

Proline

Фармакологична група: Аминокиселини
Пролин (съкратено като Pro или P) е алфа аминокиселина, една от двадесет кодирани ДНК аминокиселини. Кодоните му са CCU, CCC, CCA и CCG. Пролинът не е основна аминокиселина, тоест може да се синтезира в човешкото тяло. Тази [[аминокиселина | аминокиселина]] се счита за уникална сред 20-те аминокиселини, които съставят протеини, тъй като аминовият азот се свързва не с една, а с две алкилни групи, което прави веществото вторичен амин. По-често срещаната L форма в стереохимията се обозначава като S.

Пролинова биосинтеза

Пролинът се изолира от аминокиселината L-глутамат и неговия непосредствен предшественик иминокиселина 1) чрез биосинтеза. Ензимите, участващи в биосинтеза, обикновено включват:

Функции в структурата на протеина

Особената циклична структура на пролин в страничната верига ограничава ъгловата му диедностранна диета до около 60 °, което осигурява пролин с изключителна конформационна твърдост в сравнение с други аминокиселини. Следователно пролинът губи по-малко конформационна ентропия по време на сгъване (сгъване), което може да обясни широкото му разпределение в протеините на термофилните организми. Proline действа като структурен прекъсвач в средата на редовните елементи на вторичната структура като алфа спирали и бета листове. Пролинът обикновено се намира като първи остатък от алфа спиралата, както и в най-външните нишки на бета листове. Пролинът също често се среща при завои, което може да обясни любопитния факт, че пролинът е подложен на разтваряне, въпреки че има перфектно алифатни странични вериги. Когато пролинът е свързан като амид с пептидна връзка, неговият азот не взаимодейства с никой водороден атом, тоест той не може да служи като донор във водородна връзка, но може да участва в него като акцептор. Различните взаимодействия на страничната верига / амин позволяват на пролин да образува бета-завои. Няколко пролин и / или хидроксипролини подред могат да създадат полипролинова спирала, преобладаващата вторична структура на колаген. Хидроксилирането на пролин с пролил хидроксилаза (или други добавки на заместващи електроните заместители като флуор) значително увеличава конформационната стабилност на колагена. По този начин, хидроксилирането на пролин е най-важният биохимичен фактор за поддържане на съединителната тъкан на висшите организми. Тежки заболявания като скорбут могат да бъдат резултат от дефекти в това хидроксилиране, като мутации в ензима пролил хидроксилаза или липса на необходимата кофакторна аскорбинова киселина (витамин С). Последователностите на пролин и 2-аминоизомаслена киселина (Aib) също образуват спирална структура. Образуването на пептидна връзка с входящия Pro-tRNAPro е много по-бавно, отколкото с други tRNAs, което е обща характеристика на N-алкиламино киселини. Образуването на пептидна връзка между входящата тРНК и края на пролинената верига също е бавно; връзката на пролин-пролин е най-бавната.

Цис-транс изомеризация

Пептидът се свързва с пролин и други N-заместени аминокиселини (като саркозин) и е способен да запълва както цис, така и транс изомери. Повечето пептидни връзки поемат транс изомера (in vivo, обикновено 99,9% от времето), главно защото водородният амид (транс изомер) има по-малко стерично отблъскване с предишния mathrm ^ <>алфа атом, отколкото със следния mathrm ^ <>алфа атом (цис изомер). За разлика от тях цис и транс изомерите на пептидната връзка X-Pro (където X е всяка аминокиселина) претърпяват стерични сблъсъци със съседни замествания и са енергийно почти равни. Така, делът на X-Pro пептидните връзки в цис-изомера in vivo е от 10 до 40%, това съотношение слабо зависи от предишната аминокиселина с ароматни остатъци в полза на цис-изомера. От кинетична гледна точка, цис-транс изомеризацията на пролин е много бавен процес, който може да попречи на прогресията на протеиновото сгъване чрез улавяне на един или повече пролинови остатъци, което е от решаващо значение за сгъването на не-местни изомери, особено когато нативният протеин изисква наличието на цис изомери. Това е така, защото остатъците от пролин се синтезират изключително в рибозомата като транс форма на изомера. Всички организми имат ензими пролил изомераза, които катализират тази изомеризация, а някои бактерии имат специални пролизомерази, свързани с рибозомата. Не всички пролин обаче са необходими за сгъване. Сгъването (сгъването) на протеините може да протече с нормална скорост, въпреки наличието на неродни конформери в много X-Pro пептидни връзки.

Използване на proline

Пролинът и неговите производни често се използват като асиметрични катализатори за органични реакции. Най-ярките примери са намаляването на CBS и катализацията на алдолова кондензация чрез пролин. L-Proline е осмопротектор и затова се използва във фармацевтиката и биотехнологиите. При варенето, богатите на пролин протеини се използват в комбинация с полифеноли за създаване на мараня (мъгла).

детайли

Пролинът, заедно с глицина, е една от двете аминокиселини, които не са в списъка на Рамачандран. Поради образуването на пръстен, свързан с бета въглерода, пси и ъглите около пептидната връзка имат по-малко от допустимата степен на въртене. В резултат на това пролинът често се намира в "завоите" на протеините, тъй като неговата свободна ентропия (ΔS) не е толкова голяма в сравнение с други аминокиселини и следователно в сгънато състояние ентропията се променя по-малко, отколкото в разложената. В допълнение, пролинът рядко се намира в алфа и бета структури, тъй като присъствието му води до намаляване на стабилността на тези структури, тъй като неговата алфа-N странична верига може да образува само една водородна връзка. В допълнение, пролинът е единствената аминокиселина, която не произвежда син / виолетов цвят, когато се третира с нинхидрин в хроматография. Пролин тук произвежда оранжево / жълто.

история

Richard Willstatter синтезира пролин чрез взаимодействие на натриевата сол на диетилов естер на малонова киселина с 1,3-дибромопропан през 1900 г. През 1901 г. Херман Емил Фишер изолира пролин от казеин и продукти на разпадане на гама-фталимидо-пропилмалонов етер.

синтез

Рацемичният пролин може да се синтезира от диетилов естер на малонова киселина и акрилонитрил.

Наличност:

L-proline се използва за укрепване на ставите, връзките и сърдечния мускул; подобряване структурата на кожата; ускоряване на рехабилитацията след наранявания. Предлага се от аптеките без рецепта.

Ние произвеждаме полихексаметилен гуанидини:
Biopag, Biopag-D, Phosphopag, Ekocept,
Линейка срещу мухъл
+7 (495) 921-43-61

Proline
Общ
систематичен
име
СъкращенияPro, Pro, P
CCU, CCC, CCA, CCG
Chem. формулаCHNO
Плъх. формула° СпетНдеветНЕ2
Физични свойства
Моларна маса115,13 g / mol
плътност1,35-1,38 g / cm
Топлинни свойства
Т. плуват.221 ° С
Химични свойства
рКа1.99
10.60
класификация
Рег. CAS номер[147-85-3]
PubChem614
Рег. EINECS номер205-702-2
УСМИВКИ

ChemSpider594
Данните се базират на стандартни условия (25 ° C, 100 kPa), освен ако не е посочено друго.

Пролин (пиролидин - карбоксилна киселина) е хетероциклена аминокиселина (по-точно иминокиселина). Той съществува в две оптично изомерни форми - L и D и в допълнение като рацемат.

L-пролинът е една от двадесет протеиногенни аминокиселини. Смята се, че пролинът е част от всички протеини във всички организми. Особено богат на пролин е основният протеин на съединителната тъкан - колагенът. Пролинът съдържа азотен атом / * свързан * /, свързан с предишния аминокиселинен остатък, аминокиселинен радикал и СН група. Той огъва пептидната верига много рязко.

Това е безцветни водоразтворими кристали, които се стопят при температура около 220 ° C. Също така ще се разтворим добре в етанол, по-лошо - в ацетон и бензол, неразтворим в етер.

В организма пролинът се синтезира от глутаминова киселина.

Пролин, подобно на хидроксипролин, за разлика от други аминокиселини, не образува Ruemann пурпура с нинхидрин, но дава жълто оцветяване.

Като част от колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин с участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци от пролин и хидроксипролин допринасят за създаването на стабилна три спирална структура на колаген, която придава сила на молекулата.

Как да се лекуваме пролегите

Защо чай от хибискус е полезен за човешкото тяло